~ubuntu-branches/ubuntu/hoary/bioperl/hoary

« back to all changes in this revision

Viewing changes to t/data/test.swiss

  • Committer: Bazaar Package Importer
  • Author(s): Matt Hope
  • Date: 2004-04-18 14:24:11 UTC
  • mfrom: (1.2.1 upstream) (2.1.1 warty)
  • Revision ID: james.westby@ubuntu.com-20040418142411-gr92uexquw4w8liq
Tags: 1.4-1
* New upstream release
* Examples and working code are installed by default to usr/bin,
  this has been moved to usr/share/doc/bioperl/bin

Show diffs side-by-side

added added

removed removed

Lines of Context:
 
1
ID   GCDH_CAEEL     STANDARD;      PRT;   409 AA.
 
2
AC   Q20772;
 
3
DT   01-NOV-1997 (Rel. 35, Created)
 
4
DT   01-NOV-1997 (Rel. 35, Last sequence update)
 
5
DT   16-OCT-2001 (Rel. 40, Last annotation update)
 
6
DE   PROBABLE GLUTARYL-COA DEHYDROGENASE, MITOCHONDRIAL PRECURSOR
 
7
DE   (EC 1.3.99.7) (GCD).
 
8
GN   F54D5.7.
 
9
OS   Caenorhabditis elegans.
 
10
OC   Eukaryota; Metazoa; Nematoda; Chromadorea; Rhabditida; Rhabditoidea;
 
11
OC   Rhabditidae; Peloderinae; Caenorhabditis.
 
12
OX   NCBI_TaxID=6239;
 
13
RN   [1]
 
14
RP   SEQUENCE FROM N.A.
 
15
RC   STRAIN=BRISTOL N2;
 
16
RA   Coles L.;
 
17
RL   Submitted (OCT-1995) to the EMBL/GenBank/DDBJ databases.
 
18
CC   -!- CATALYTIC ACTIVITY: GLUTARYL-COA + ACCEPTOR = CROTONOYL-COA +
 
19
CC       CO(2) + REDUCED ACCEPTOR.
 
20
CC   -!- COFACTOR: FAD (BY SIMILARITY).
 
21
CC   -!- PATHWAY: DEGRADATIVE PATHWAY OF L-LYSINE, L-HYDROXYLYSINE,
 
22
CC       AND L-TRYPTOPHAN METABOLISM.
 
23
CC   -!- SUBCELLULAR LOCATION: MITOCHONDRIAL MATRIX (POTENTIAL).
 
24
CC   -!- SIMILARITY: BELONGS TO THE ACYL-COA DEHYDROGENASES FAMILY.
 
25
CC   --------------------------------------------------------------------------
 
26
CC   This SWISS-PROT entry is copyright. It is produced through a collaboration
 
27
CC   between  the Swiss Institute of Bioinformatics  and the  EMBL outstation -
 
28
CC   the European Bioinformatics Institute.  There are no  restrictions on  its
 
29
CC   use  by  non-profit  institutions as long  as its content  is  in  no  way
 
30
CC   modified and this statement is not removed.  Usage  by  and for commercial
 
31
CC   entities requires a license agreement (See http://www.isb-sib.ch/announce/
 
32
CC   or send an email to license@isb-sib.ch).
 
33
CC   --------------------------------------------------------------------------
 
34
DR   EMBL; Z66513; CAA91333.1; -.
 
35
DR   HSSP; Q06319; 1BUC.
 
36
DR   WormPep; F54D5.7; CE03411.
 
37
DR   InterPro; IPR001552; Acyl-CoA_dh.
 
38
DR   Pfam; PF00441; Acyl-CoA_dh; 1.
 
39
DR   Pfam; PF02770; Acyl-CoA_dh_M; 1.
 
40
DR   Pfam; PF02771; Acyl-CoA_dh_N; 1.
 
41
DR   PROSITE; PS00072; ACYL_COA_DH_1; FALSE_NEG.
 
42
DR   PROSITE; PS00073; ACYL_COA_DH_2; 1.
 
43
KW   Hypothetical protein; Oxidoreductase; Flavoprotein; FAD;
 
44
KW   Mitochondrion; Transit peptide.
 
45
FT   TRANSIT       1      ?       MITOCHONDRION (POTENTIAL).
 
46
FT   CHAIN         ?    409       PROBABLE GLUTARYL-COA DEHYDROGENASE.
 
47
FT   ACT_SITE    388    388       BASE (POTENTIAL).
 
48
SQ   SEQUENCE   409 AA;  44964 MW;  4D06241FB6768069 CRC64;
 
49
     MLTRGFTSIG KIASRGLSST FYQDAFQLSD QLTEDERSLM LSAREYCQER LLPRVTEAYR
 
50
     TEKFDPSLIP EMGSMGLLGA PYQGYGCAGT STVGYGLIAR EVERVDSGYR STMSVQTSLV
 
51
     IGPIYNYGSE DQKQKYIPDL ASGKKIGCFG LTEPNHGSNP GGMETKATWD ETTKTYKLNG
 
52
     SKTWISNSPV SDVMVVWARS ARHNNKIKGF ILERGMKGLT TPKIEGKLSL RASITGQIAM
 
53
     DDVPVPEENL LPNAEGLQGP FGCLNNARLG IAWGALGAAE ECFHLARQYT LDRQQFGRPL
 
54
     AQNQLMQLKM ADMLTEISLG LQGCLRVSRL KDEGKVQSEQ ISIIKRNSCG KALEVARKAR
 
55
     DMLGGNGIVD EYHIMRHMVN LETVNTYEGT HDVHALILGR AITGLNGFC
 
56
//