← Back to branch summary

~ubuntu-branches/debian/sid/lammps/sid

« back to all changes in this revision

Viewing changes to tools/moltemplate/examples/coarse_grained_examples/vesicle_Brannigan2005+Bellesia2010/moltemplate_files/system.lt

  • Committer: Package Import Robot
  • Author(s): Anton Gladky
  • Date: 2015-04-29 23:44:49 UTC
  • mfrom: (5.1.3 experimental)
  • Revision ID: package-import@ubuntu.com-20150429234449-mbhy9utku6hp6oq8
Tags: 0~20150313.gitfa668e1-1
Upload into unstable.

Show diffs side-by-side

added added

removed removed

Lines of Context:
tools/moltemplate/examples/coarse_grained_examples/vesicle_Brannigan2005+Bellesia2010/moltemplate_files/system.lt
 
1
# Description:
 
2
# 
 
3
# This example shows how to build a multicomponent spherical vesicle.
 
4
# The lipid bilayer is composed of two different lipids (DPPC and DLPC), 
 
5
# The vesicle contains 120 trans-membrane protein inclusions.
 
6
#
 
7
# The DPPC lipid model is described here:
 
8
#      G. Brannigan, P.F. Philips, and F.L.H. Brown,
 
9
#      Physical Review E, Vol 72, 011915 (2005)
 
10
# The protein model is described here:
 
11
#      G. Bellesia, AI Jewett, and J-E Shea, 
 
12
#      Protein Science, Vol19 141-154 (2010)
 
13
# The new DLPC model is a truncated version of DPPC, 
 
14
# (Its behaviour has not been rigorously tested.)
 
15
# Note that 50%/50% mixtures of DPPC & DLPC are commonly used to 
 
16
# build liposomes http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/10620293
 
17
#
 
18
# NOTE: THE COORDINATES FOR THESE MOLECULES ARE GENERATED BY PACKMOL (see below)
 
19
# 
 
20
# NOTE:
 
21
#   This example may require additional features to be added to LAMMPS.
 
22
# If LAMMPS complains about an "Invalid pair_style", then copy the code
 
23
# in the "additional_lammps_code" directory into your LAMMPS "src" directory
 
24
# and recompile LAMMPS.
 
25
 
 
26
# First, load the definitions of the molecules we will need:
 
27
 
 
28
import "CGLipidBr2005.lt"
 
29
using namespace CGLipidBr2005
 
30
 
 
31
import "1beadProtSci2010.lt"
 
32
using namespace 1beadProtSci2010
 
33
 
 
34
# PREREQUISITES:
 
35
# Coordinates for the molecules in this example are loaded from an .XYZ file
 
36
# created by PACKMOL.  This must be done in advance.  (See ../packmol_files/)
 
37
#
 
38
# The XYZ file was created by PACKMOL in 3 steps:
 
39
# (Add the proteins, then pack lipids in the inner & outer layers around them.)
 
40
#
 
41
# step1) Creae 120 proteins.  Distribute them on the surface of the sphere.
 
42
#
 
43
# step2) Keeping the coordinates from step1 fixed, 
 
44
#     a) first we add 9500 DPPC lipids to the inner monolayer
 
45
#     b)  then we add 9500 DLPC lipids to the inner monolayer
 
46
#
 
47
# step3) Keeping the coordinates from steps 1 and 2 fixed, 
 
48
#     a) first we add 12500 DPPC lipids to the outer monolayer
 
49
#     b)  then we add 12500 DLPC lipids to the outer monolayer
 
50
#
 
51
# The order that molecules are created in moltemplate should match the order
 
52
# they appear in the final XYZ file created by PACKMOL.  (See above.)
 
53
# Consequently I instantiate the molecules in the same order here:
 
54
 
 
55
 
 
56
# Step 1)                   ---- protein inclusions ----
 
57
 
 
58
proteins = new 4HelixInsideOut [120]
 
59
 
 
60
# Step 2a)                  ---- inner monolayer ----
 
61
dppc_in = new DPPC [9500]
 
62
# Step 2b)
 
63
dlpc_in = new DLPC [9500]
 
64
 
 
65
# Step 3a)                  ---- outer monolayer ----
 
66
dppc_out = new DPPC [12500]
 
67
# Step 3b)
 
68
dlpc_out = new DLPC [12500]
 
69
 
 
70
 
 
71
 
 
72
# ------------------ boundary conditions --------------------
 
73
 
 
74
write_once("Data Boundary") {                                        
 
75
  -500.0      500.0       xlo xhi
 
76
  -500.0      500.0       ylo yhi
 
77
  -500.0      500.0       zlo zhi                                     
 
78
}
 
79
 
 
80
 
 
81
write_once("In Settings") {
 
82
 
 
83
  # -----------------------------------------------------------
 
84
  # -------- interactions between protein and lipids ----------
 
85
  # -----------------------------------------------------------
 
86
 
 
87
  # Interactions between the protein and lipid atoms are usually
 
88
  # determined by mixing rules.  (However this is not possible some 
 
89
  # for atoms, such as the "int" atoms in the lipid model which 
 
90
  # interact using -1/r^2 attraction.)  Mixing rules do not make
 
91
  # sense for these atoms so we must explicitly define their 
 
92
  # interaction with all other atoms.
 
93
 
 
94
  # We want the hydrophobic interactions between hydrophobic residues in 
 
95
  # the protein and beads the interior of the lipid to be energetically 
 
96
  # similar to the attractive interactions between the lipid tails.
 
97
  #
 
98
  # Note: I made the width of the outward-facing protein beads slightly larger
 
99
  # ("12.5") whenever they interact with the "tail" beads in each lipid
 
100
  # (in order to make the protein wider there).
 
101
  # This hopefully relieves some of the internal negative pressure in the center
 
102
  # of the bilayer which can otherwise rip apart the protein or suck it into 
 
103
  # the bilaer.  (This is a hack, and I'm not sure if it is necessary.
 
104
  # For different protein or lipid models, you probably don't need this.)
 
105
  #
 
106
  #                  i                      j                   pairstylename                     eps   sig  K  L
 
107
 
 
108
  pair_coeff @atom:CGLipidBr2005/tail      @atom:1beadProtSci2010/sH lj/charmm/coul/charmm/inter 0.1643 12.5 0.4 -1
 
109
  pair_coeff @atom:CGLipidBr2005/int       @atom:1beadProtSci2010/sH lj/charmm/coul/charmm/inter 0.1643 7.5 0.4 -1
 
110
 
 
111
  # To help keep the protein from tilting 90 degrees and burying itself 
 
112
  # within the lipid bilayer, we make the turn regions at either 
 
113
  # end of the protein (strongly)  attracted to the head groups 
 
114
  # of the lipid.  (In reality, they  would probably be attracted 
 
115
  # to the water as well.)
 
116
 
 
117
  pair_coeff @atom:CGLipidBr2005/DPPC/head @atom:1beadProtSci2010/tN lj/charmm/coul/charmm/inter 1.8065518 5.5 1 -1
 
118
  pair_coeff @atom:CGLipidBr2005/DPPC/head @atom:1beadProtSci2010/tN lj/charmm/coul/charmm/inter 1.8065518 5.5 1 -1
 
119
 
 
120
  # All other interactions between proteins and lipids are steric.
 
121
 
 
122
  pair_coeff @atom:CGLipidBr2005/tail      @atom:1beadProtSci2010/sL lj/charmm/coul/charmm/inter 0.1643 7.5 0.4 0
 
123
  pair_coeff @atom:CGLipidBr2005/tail      @atom:1beadProtSci2010/tN lj/charmm/coul/charmm/inter 0.1643 7.5 0.4 0
 
124
 
 
125
  pair_coeff @atom:CGLipidBr2005/int       @atom:1beadProtSci2010/sL lj/charmm/coul/charmm/inter 0.1643 7.5 0.4 0
 
126
  pair_coeff @atom:CGLipidBr2005/int       @atom:1beadProtSci2010/tN lj/charmm/coul/charmm/inter 0.1643 7.5 0.4 0
 
127
 
 
128
  pair_coeff @atom:CGLipidBr2005/DPPC/head @atom:1beadProtSci2010/sH lj/charmm/coul/charmm/inter 0.1643 7.5 0.4 0
 
129
  pair_coeff @atom:CGLipidBr2005/DPPC/head @atom:1beadProtSci2010/sL lj/charmm/coul/charmm/inter 0.1643 7.5 0.4 0
 
130
 
 
131
  pair_coeff @atom:CGLipidBr2005/DLPC/head @atom:1beadProtSci2010/sH lj/charmm/coul/charmm/inter 0.1643 7.5 0.4 0
 
132
  pair_coeff @atom:CGLipidBr2005/DLPC/head @atom:1beadProtSci2010/sL lj/charmm/coul/charmm/inter 0.1643 7.5 0.4 0
 
133
 
 
134
 
 
135
  # -----------------------------------------------------------
 
136
  # -------- Modifications to the protein model: --------------
 
137
  # -----------------------------------------------------------
 
138
  #
 
139
  # Turn off attraction between the hydrophobic "@atom:sH" beads:
 
140
  # (These beads are located in the outside of a trans-membrane protein.)
 
141
 
 
142
  pair_coeff @atom:1beadProtSci2010/sH @atom:1beadProtSci2010/sH lj/charmm/coul/charmm/inter  1.8065518 5.5 1 0
 
143
 
 
144
  # (Why: These beads are only attracted to 
 
145
  #       each other in an aqueous environment)
 
146
 
 
147
  # ... and
 
148
  # Turn ON attraction between the hydrophilic "@atom:sL" beads.
 
149
  # (These beads are located in the interior of a trans-membrane protein.)
 
150
 
 
151
  pair_coeff @atom:1beadProtSci2010/sL @atom:1beadProtSci2010/sL lj/charmm/coul/charmm/inter  1.8065518 5.5 1 -1
 
152
 
 
153
  # Why?
 
154
  #   In reality, polar groups in the interior of trans-membrane 
 
155
  # proteins do form hydrogen bonds with each other.  This was 
 
156
  # absent from the original protein model because, in an aqueous 
 
157
  # environment, these groups preferentially interact with the water.
 
158
  #
 
159
  # Why is this necessary?
 
160
  #   Shouldn't attraction between lipid tails and the protein create
 
161
  # an effective force which brings the hydrophilic beads together?
 
162
  # (similar to the hydrophobic effect, but in reverse?).
 
163
  # Answer:
 
164
  #   Unlike an aqueous environment (~zero pressure, or +1atm), there is 
 
165
  # a large negative pressure in the interior of some bilayer membrane 
 
166
  # models (such as this one).  Without some kind of direct attraction 
 
167
  # between interior residues, the protein will get pulled apart.
 
168
  # (Perhaps the attractive force I am using is too strong?)
 
169
 
 
170
}
 
171
 
 
172
 
 
173
# Finally, we must combine the two force-field styles which were used for
 
174
# the coarse-grained lipid and protein.  To do that, we write one last time 
 
175
# to the "In Init" section.  When reading the "Init" section LAMMPS will 
 
176
# read these commands last and this will override any earlier settings.
 
177
 
 
178
write_once("In Init") {
 
179
  # -- These styles override earlier settings --
 
180
  units           real
 
181
  atom_style      full
 
182
  # (Hybrid force field styles were used for portability.)
 
183
  bond_style      hybrid harmonic
 
184
  angle_style     hybrid cosine/delta harmonic
 
185
  dihedral_style  hybrid fourier
 
186
  improper_style  none
 
187
  pair_style  hybrid table linear 1130 lj/charmm/coul/charmm/inter es4k4l 14.5 15
 
188
  pair_modify     mix arithmetic
 
189
  special_bonds   lj 0.0 0.0 1.0   # turn off pairs if "less than 3 bonds"
 
190
  communicate multi
 
191
}
 
192