← Back to branch summary

~ubuntu-branches/ubuntu/raring/bioperl/raring

« back to all changes in this revision

Viewing changes to t/data/newformat.swiss

  • Committer: Bazaar Package Importer
  • Author(s): Charles Plessy
  • Date: 2008-03-18 14:44:57 UTC
  • mfrom: (4 hardy)
  • mto: This revision was merged to the branch mainline in revision 6.
  • Revision ID: james.westby@ubuntu.com-20080318144457-1jjoztrvqwf0gruk
http://bugs.debian.org/448890
* debian/control:
  - Removed MIA Matt Hope (dopey) from the Uploaders field.
    Thank you for your work, Matt. I hope you are doing well.
  - Downgraded some recommended package to the 'Suggests' priority,
    according to the following discussion on Upstream's mail list.
    http://bioperl.org/pipermail/bioperl-l/2008-March/027379.html
    (Closes: #448890)
* debian/copyright converted to machine-readable format.

Show diffs side-by-side

added added

removed removed

Lines of Context:
t/data/newformat.swiss
 
1
ID   GCDH_CAEEL     STANDARD;      PRT;   409 AA.
 
2
AC   Q20772;
 
3
DT   01-NOV-1997, integrated into UniProtKB/Swiss-Prot.
 
4
DT   01-NOV-1996, sequence version 1.
 
5
DT   30-MAY-2006, entry version 44.
 
6
DE   Probable glutaryl-CoA dehydrogenase, mitochondrial precursor
 
7
DE   (EC 1.3.99.7) (GCD).
 
8
GN   ORFNames=F54D5.7;
 
9
OS   Caenorhabditis elegans.
 
10
OC   Eukaryota; Metazoa; Nematoda; Chromadorea; Rhabditida; Rhabditoidea;
 
11
OC   Rhabditidae; Peloderinae; Caenorhabditis.
 
12
OX   NCBI_TaxID=6239;
 
13
RN   [1]
 
14
RP   NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA].
 
15
RC   STRAIN=Bristol N2;
 
16
RX   MEDLINE=99069613; PubMed=9851916; DOI=10.1126/science.282.5396.2012;
 
17
RG   The C. elegans sequencing consortium;
 
18
RT   "Genome sequence of the nematode C. elegans: a platform for
 
19
RT   investigating biology.";
 
20
RL   Science 282:2012-2018(1998).
 
21
CC   -!- CATALYTIC ACTIVITY: Glutaryl-CoA + acceptor = crotonoyl-CoA +
 
22
CC       CO(2) + reduced acceptor.
 
23
CC   -!- COFACTOR: FAD (By similarity).
 
24
CC   -!- PATHWAY: Degradative pathway of L-lysine, L-hydroxylysine, and L-
 
25
CC       tryptophan metabolism.
 
26
CC   -!- INTERACTION:
 
27
CC       P39745:mpk-1; NbExp=1; IntAct=EBI-313068, EBI-321013;
 
28
CC       Q17446:pmk-1; NbExp=1; IntAct=EBI-313068, EBI-312987;
 
29
CC   -!- SUBCELLULAR LOCATION: Mitochondrion; mitochondrial matrix
 
30
CC       (Potential).
 
31
CC   -!- SIMILARITY: Belongs to the acyl-CoA dehydrogenase family.
 
32
CC   -----------------------------------------------------------------------
 
33
CC   Copyrighted by the UniProt Consortium, see http://www.uniprot.org/terms
 
34
CC   Distributed under the Creative Commons Attribution-NoDerivs License
 
35
CC   -----------------------------------------------------------------------
 
36
DR   EMBL; Z66513; CAA91333.1; -; Genomic_DNA.
 
37
DR   PIR; T22647; T22647.
 
38
DR   UniGene; Cel.30446; -.
 
39
DR   HSSP; Q06319; 1BUC.
 
40
DR   IntAct; Q20772; -.
 
41
DR   Ensembl; F54D5.7; Caenorhabditis elegans.
 
42
DR   WormBase; WBGene00010052; F54D5.7.
 
43
DR   WormPep; F54D5.7; CE03411.
 
44
DR   GO; GO:0005515; F:protein binding; IPI.
 
45
DR   InterPro; IPR006089; Acyl_CoA_DH.
 
46
DR   InterPro; IPR006091; Acyl_CoA_DH/ox_M.
 
47
DR   InterPro; IPR006090; Acyl_CoA_DH_1.
 
48
DR   InterPro; IPR006092; Acyl_CoA_DH_N.
 
49
DR   InterPro; IPR009075; AcylCo_DH/ox_C.
 
50
DR   InterPro; IPR009100; AcylCoA_DH/ox_NM.
 
51
DR   InterPro; IPR013764; AcylCoA_DH_1/2_C.
 
52
DR   Pfam; PF00441; Acyl-CoA_dh_1; 1.
 
53
DR   Pfam; PF02770; Acyl-CoA_dh_M; 1.
 
54
DR   Pfam; PF02771; Acyl-CoA_dh_N; 1.
 
55
DR   PROSITE; PS00072; ACYL_COA_DH_1; FALSE_NEG.
 
56
DR   PROSITE; PS00073; ACYL_COA_DH_2; 1.
 
57
KW   Complete proteome; FAD; Flavoprotein; Hypothetical protein;
 
58
KW   Mitochondrion; Oxidoreductase; Transit peptide.
 
59
FT   TRANSIT       1      ?       Mitochondrion (Potential).
 
60
FT   CHAIN         ?    409       Probable glutaryl-CoA dehydrogenase.
 
61
FT                                /FTId=PRO_0000000530.
 
62
FT   ACT_SITE    388    388       Proton acceptor (Potential).
 
63
SQ   SEQUENCE   409 AA;  44964 MW;  4D06241FB6768069 CRC64;
 
64
     MLTRGFTSIG KIASRGLSST FYQDAFQLSD QLTEDERSLM LSAREYCQER LLPRVTEAYR
 
65
     TEKFDPSLIP EMGSMGLLGA PYQGYGCAGT STVGYGLIAR EVERVDSGYR STMSVQTSLV
 
66
     IGPIYNYGSE DQKQKYIPDL ASGKKIGCFG LTEPNHGSNP GGMETKATWD ETTKTYKLNG
 
67
     SKTWISNSPV SDVMVVWARS ARHNNKIKGF ILERGMKGLT TPKIEGKLSL RASITGQIAM
 
68
     DDVPVPEENL LPNAEGLQGP FGCLNNARLG IAWGALGAAE ECFHLARQYT LDRQQFGRPL
 
69
     AQNQLMQLKM ADMLTEISLG LQGCLRVSRL KDEGKVQSEQ ISIIKRNSCG KALEVARKAR
 
70
     DMLGGNGIVD EYHIMRHMVN LETVNTYEGT HDVHALILGR AITGLNGFC
 
71
//
 
72
ID   Q41V66_FERAC   PRELIMINARY;   PRT;   607 AA.
 
73
AC   Q41V66;
 
74
DT   27-SEP-2005, integrated into UniProtKB/TrEMBL.
 
75
DT   27-SEP-2005, sequence version 1.
 
76
DT   30-MAY-2006, entry version 5.
 
77
DE   Glycoside hydrolase, family 15.
 
78
GN   ORFNames=FaciDRAFT_1685;
 
79
OS   Ferroplasma acidarmanus Fer1.
 
80
OC   Archaea; Euryarchaeota; Thermoplasmata; Thermoplasmatales;
 
81
OC   Ferroplasmaceae; Ferroplasma.
 
82
OX   NCBI_TaxID=333146;
 
83
RN   [1]
 
84
RP   NUCLEOTIDE SEQUENCE.
 
85
RC   STRAIN=Fer1;
 
86
RG   US DOE Joint Genome Institute (JGI-PGF);
 
87
RA   Copeland A., Lucas S., Lapidus A., Barry K., Detter C., Glavina T.,
 
88
RA   Hammon N., Israni S., Pitluck S., Richardson P.;
 
89
RT   "Sequencing of the draft genome and assembly of Ferroplasma
 
90
RT   acidarmanus fer1.";
 
91
RL   Submitted (JUN-2005) to the EMBL/GenBank/DDBJ databases.
 
92
RN   [2]
 
93
RP   NUCLEOTIDE SEQUENCE.
 
94
RC   STRAIN=Fer1;
 
95
RG   US DOE Joint Genome Institute (JGI-ORNL);
 
96
RA   Larimer F., Land M.;
 
97
RT   "Annotation of the draft genome assembly of Ferroplasma acidarmanus
 
98
RT   fer1.";
 
99
RL   Submitted (JUN-2005) to the EMBL/GenBank/DDBJ databases.
 
100
RN   [3]
 
101
RP   NUCLEOTIDE SEQUENCE.
 
102
RC   STRAIN=Fer1;
 
103
RG   US DOE Joint Genome Institute (JGI-PGF);
 
104
RA   Copeland A., Lucas S., Lapidus A., Barry K., Detter C., Glavina T.,
 
105
RA   Hammon N., Israni S., Pitluck S., Richardson P.;
 
106
RL   Submitted (JUN-2005) to the EMBL/GenBank/DDBJ databases.
 
107
CC   -!- CAUTION: The sequence shown here is derived from an
 
108
CC       EMBL/GenBank/DDBJ whole genome shotgun (WGS) entry which is
 
109
CC       preliminary data.
 
110
CC   -----------------------------------------------------------------------
 
111
CC   Copyrighted by the UniProt Consortium, see http://www.uniprot.org/terms
 
112
CC   Distributed under the Creative Commons Attribution-NoDerivs License
 
113
CC   -----------------------------------------------------------------------
 
114
DR   EMBL; AABC04000001; EAM94575.1; -; Genomic_DNA.
 
115
DR   GO; GO:0004339; F:glucan 1,4-alpha-glucosidase activity; IEA.
 
116
DR   GO; GO:0016787; F:hydrolase activity; IEA.
 
117
DR   GO; GO:0005976; P:polysaccharide metabolism; IEA.
 
118
DR   InterPro; IPR008928; 6hp_glycosidase.
 
119
DR   InterPro; IPR011613; Glyco_hydro_15_rel.
 
120
DR   InterPro; IPR012343; Glyco_trans_sub.
 
121
DR   Pfam; PF00723; Glyco_hydro_15; 1.
 
122
KW   Hydrolase.
 
123
SQ   SEQUENCE   607 AA;  69495 MW;  8AC6297BA16ED500 CRC64;
 
124
     MGTYRGLYDL HDAYRSDYLK IANHGFIANN RTAALVGIDG TIDWACLPNF NSNPVFDSIL
 
125
     DARNGGYFKT SPVMESNVNQ YYEESTNILI TEFVNNNQVI LRLTDFLPTS SYSTITFPEI
 
126
     HRLIEAPYSD VEVSIDIKSH FNFGSGKTNI TRDRNGYIFS CTDDTLGIST NLKLKKGNGN
 
127
     VYSRIKVEKG SHEWIVVLSG VRQIGNVRQY ESYTRLEETR NYWSAWAGKI NYSGLYYDHV
 
128
     IRSALTLRGL FYDPTGMMVA APTTSLPEII GGERNWDYRY TWIRDTAYVV EALSLIGLND
 
129
     VATKFLYDIM SIVQKDKKVK TIYPVNGDSK LEEKKVNLSG YMDSIPVRIG NEASEQLQID
 
130
     QYGSIVNAVF RFHEAGGLVT TYLWDFLIEI LDTLKDIWKL PDSSIWEFRS EPKHYLYSKL
 
131
     ISWSAFNRAI KMGRELGYSA PYRTWHKIRE EIKNEIMEKG YNPDVKAFTQ YYGSDQMDAS
 
132
     VLRMPLTGII SAKDPRFVST LARVEAELKN PCGMFIRYHS DDGLKGHDNA FLLLSFWYVE
 
133
     DLILSGRIME AKETFENILD HSNHLMLFSE EINFNDCREM LGNFPQAITH LGVIRAAIKL
 
134
     DEALRGK
 
135
//
 
136
ID   Q41US7_FERAC   PRELIMINARY;   PRT;   270 AA.
 
137
AC   Q41US7;
 
138
DT   27-SEP-2005, integrated into UniProtKB/TrEMBL.
 
139
DT   27-SEP-2005, sequence version 1.
 
140
DT   30-MAY-2006, entry version 4.
 
141
DE   Potassium channel protein.
 
142
GN   ORFNames=FaciDRAFT_1443;
 
143
OS   Ferroplasma acidarmanus Fer1.
 
144
OC   Archaea; Euryarchaeota; Thermoplasmata; Thermoplasmatales;
 
145
OC   Ferroplasmaceae; Ferroplasma.
 
146
OX   NCBI_TaxID=333146;
 
147
RN   [1]
 
148
RP   NUCLEOTIDE SEQUENCE.
 
149
RC   STRAIN=Fer1;
 
150
RG   US DOE Joint Genome Institute (JGI-PGF);
 
151
RA   Copeland A., Lucas S., Lapidus A., Barry K., Detter C., Glavina T.,
 
152
RA   Hammon N., Israni S., Pitluck S., Richardson P.;
 
153
RT   "Sequencing of the draft genome and assembly of Ferroplasma
 
154
RT   acidarmanus fer1.";
 
155
RL   Submitted (JUN-2005) to the EMBL/GenBank/DDBJ databases.
 
156
RN   [2]
 
157
RP   NUCLEOTIDE SEQUENCE.
 
158
RC   STRAIN=Fer1;
 
159
RG   US DOE Joint Genome Institute (JGI-ORNL);
 
160
RA   Larimer F., Land M.;
 
161
RT   "Annotation of the draft genome assembly of Ferroplasma acidarmanus
 
162
RT   fer1.";
 
163
RL   Submitted (JUN-2005) to the EMBL/GenBank/DDBJ databases.
 
164
RN   [3]
 
165
RP   NUCLEOTIDE SEQUENCE.
 
166
RC   STRAIN=Fer1;
 
167
RG   US DOE Joint Genome Institute (JGI-PGF);
 
168
RA   Copeland A., Lucas S., Lapidus A., Barry K., Detter C., Glavina T.,
 
169
RA   Hammon N., Israni S., Pitluck S., Richardson P.;
 
170
RL   Submitted (JUN-2005) to the EMBL/GenBank/DDBJ databases.
 
171
CC   -!- CAUTION: The sequence shown here is derived from an
 
172
CC       EMBL/GenBank/DDBJ whole genome shotgun (WGS) entry which is
 
173
CC       preliminary data.
 
174
CC   -----------------------------------------------------------------------
 
175
CC   Copyrighted by the UniProt Consortium, see http://www.uniprot.org/terms
 
176
CC   Distributed under the Creative Commons Attribution-NoDerivs License
 
177
CC   -----------------------------------------------------------------------
 
178
DR   EMBL; AABC04000002; EAM94333.1; -; Genomic_DNA.
 
179
DR   GO; GO:0016020; C:membrane; IEA.
 
180
DR   GO; GO:0005216; F:ion channel activity; IEA.
 
181
DR   GO; GO:0005267; F:potassium channel activity; IEA.
 
182
DR   GO; GO:0006813; P:potassium ion transport; IEA.
 
183
DR   InterPro; IPR013099; Ion_trans_2_bac.
 
184
DR   InterPro; IPR001622; K+channel_pore.
 
185
DR   InterPro; IPR003148; TrkA_N.
 
186
DR   Pfam; PF07885; Ion_trans_2; 1.
 
187
DR   Pfam; PF02254; TrkA_N; 1.
 
188
KW   Ionic channel.
 
189
SQ   SEQUENCE   270 AA;  30497 MW;  528C4EA75C41DF75 CRC64;
 
190
     MQTITTVGYG DTPVYGLAGR ANGMLIMVIG IGSLGYLMAG LTSMLIDIRL SSKLGERMAA
 
191
     EKKHIVLCNY NESTKKVLDK IKYDGIDIVI LNENEVKGDN EYTYIKGSFL RENDLIRAGI
 
192
     KKASSVIIFS RSEDKEQMAM DAESILSAMI IRKLNPEIRI IGEILNPDSR EHASSFMDDI
 
193
     IIKGDVSSML IYSSIMIPGI PEFINDLLMS NSISEEDIDK KYASNTYREF ISNMEKENRI
 
194
     VLAFRKQDKI YLRENSDKKI DVDSYIFIKN
 
195
//
 
196